Attribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0)Cano Calle, Herminsul de JesúsFlorez Castillo, Johanna MarcelaVega Jerez, Monica Alejandra2024-03-0320162024-03-0320162016https://noesis.uis.edu.co/handle/20.500.14071/34961El péptido fue sintetizado con conopressin aminoacídica CFIRNCPP secuencia localizada en la industria textil caracol Conus veneno. Tiene un enlace disulfuro entre las cisteínas en las posiciones 1-6. El enlace disulfuro proporciona a la formación de la estructura tridimensional, que desempeñan un papel importante en la actividad biológica dando todas las características agonista de oxitocina. La síntesis conopéptido se completó mediante una síntesis metodológica en fase sólida (SPPS), utilizando una estrategia de N-Fmoc, es decir, el grupo 9-fluoromethoxycarbonyl como un protector temporal de -amino y terc-butil (tBu) tipo grupos para proteger las cadenas laterales de los aminoácidos trifuncionales. protección cisteínas se llevó a cabo con tritely (trt). La formación de enlaces disulfuro se realiza a través de diferentes métodos, de hecho, DMSO oxidación en tampón fosfato con 7,5 pH era el más eficiente. El seguimiento de síntesis de péptidos y de la formación de enlaces disulfuro se realizan a través de MALDI-TOF espectrometría de masas y, finalmente, la técnica analítica RP-HPLC se empleó usando una columna C18 de gradiente de acetonitrilo (ACN) / agua. La técnica analítica espectrometría de masas MALDI-TOF permitió realizar un monitoreo adecuado de cada acople para mejorar el proceso de síntesis y evitar la formación de deleciones. El método de oxidación elegido, empleando DMSO a pH básico, fue el más adecuado para la formación del enlace disulfuro de las posiciones 1- 6 en la conopresina textile, ya que se dio una conversión completa del péptido lineal al péptido cíclico.application/pdfspahttp://creativecommons.org/licenses/by/4.0/SppsN-FmocEm-Maldi-Tof.Universidad Industrial de SantanderTesis/Trabajo de grado - Monografía - PregradoUniversidad Industrial de Santanderhttps://noesis.uis.edu.coThe conopressin peptide was synthesized with aminoacidic sequence CFIRNCPP located in the snail poison Conus textile. It has a disulfide bond between the cysteines in the positions 1-6. The disulfide bond provides to the tridimensional structure formation which play an important role in the biological activity giving all the oxytocin agonist characteristics. The conopeptide synthesis was completed through a methodologic synthesis in solid phase (SPPS)using an N-Fmoc strategyit meansthe 9-fluoromethoxycarbonyl group as a temporal protector of -amino and tert-butil (tBu) type groups to protect the side chains of the trifunctional amino acids. Cysteines protection was carried out with tritely (trt). The disulfide bond formation was made through different methodsin factDMSO oxidation in phosphate buffer with pH 75 was the most efficient. The peptide synthesis monitoring and the disulfide bond formation was made through MALDI-TOF mass spectrometry and finally the RP-HPLC analytic technique was employed by using a C18 column with acetonitrile gradient (ACN)/Water. The analytical mass spectrometry MALDI-TOF technique allowed for adequate monitoring of each coupling to improve the synthesis process and prevent the formation of deletions. The oxidation method chosenbasified using DMSO was the most suitable for disulphide bond formation of 1- 6 positions on the textile conopresina because complete conversion of the linear peptide to cyclic peptide gave.info:eu-repo/semantics/openAccessAtribución-NoComercial-SinDerivadas 4.0 Internacional (CC BY-NC-ND 4.0)