Attribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0)Castillo León, John JairoOrtiz López, Claudia CristinaAlvarez Torrado, Juan Diego2023-04-0620232023-04-0620192019https://noesis.uis.edu.co/handle/20.500.14071/14140Las lipasas son más probablemente el grupo de enzimas con mayor uso como biocatalizadores. Estas enzimas presentan una amplia especificidad (aceptando sustratos muy diferentes), presentando en muchos casos una alta regio o enantio selectividad o especificidad. Esta amplia gama de sustratos puede parecer contradictoria para una enzima, pero es consecuencia de la heterogeneidad de los sustratos naturales sobre los que puede actuar: triglicéridos, diglicéridos o monoglicéridos de ácidos grasos con una longitud y grado de saturación muy diferentes. Además, algunas lipasas son bastante robustas y pueden utilizarse en una amplia variedad de sistemas de reacción con relevancia industrial. En el caso de las reacciones de hidrólisis de triacetina los mejores biocatalizadores fueron los preparados en el laboratorio llegando a porcentajes de conversión del 80% utilizando RML-OC; algo muy distinto sucedió en las reacciones de hidrólisis/metanólisis en donde se observó una desorción de la enzima en los biocatalizadores, llegando a porcentajes de conversión del 33% utilizando CALB-OC. Finalmente, los biocatalizadores fueron modificados con glutaraldehído con el objetivo de evitar la desorción de la enzima hacia el medio de reacción, y se logró primero, aumentar su estabilidad y segundo, aumentar la cantidad de 1,2-diacetina producida.application/pdfspainfo:eu-repo/semantics/openAccessCalbRmlOctil AgarosaDag1,2-DiacetinaUniversidad Industrial de SantanderTesis/Trabajo de grado - Monografía - PregradoUniversidad Industrial de Santanderhttps://noesis.uis.edu.coCalbRmlOctyl AgaroseDag1,2-Diacetinhttp://purl.org/coar/access_right/c_abf2info:eu-repo/semantics/openAccessAtribución-NoComercial-SinDerivadas 4.0 Internacional (CC BY-NC-ND 4.0)