Attribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0)Mejía Ospino, EnriqueGómez Santos, Johanna Alexandra2024-03-0320162024-03-0320162016https://noesis.uis.edu.co/handle/20.500.14071/35546Este trabajo de investigación involucra el estudio de la estructura de aminoácidos y péptidos desde la perspectiva de la fisicoquímica, empleando la espectroscopia Raman y nanopartículas metálicas con el objetivo de entender los mecanismos que gobiernan la intensificación de las señales Raman por efectos superficiales en sustratos nanoestructurados y su interacción con estas moléculas biológicas. Los péptidos estudiados (somatostatina, análogo lineal, octreotide y vapreotide) mostraron afinidad tanto por las nanoparticulas de plata como las de oro; en el primer caso, se evidenció una interacción de tipo electrostática donde la adsorción preferencial se da a través del par iónico Ag+- Cl- en la nanopartícula y las cargas positivas sobre el péptido; mientras que en oro, la interacción se dio mediante el residuo triptófano con formación de un complejo de transferencia de carga entre el átomo de N del grupo indol y la superficie de oro. Así mismo, se realizó una detección cuantitativa de los péptidos por SERS mediante la construcción y análisis de las isotermas de adsorción de estos compuestos sobre las nanopartículas; como resultado, se evidenció que la adsorción sobre plata sigue un modelo tipo Langmuir, mientras que sobre oro se presenta un modelo tipo BET. Finalmente, se encontraron los límites de detección a partir de la región lineal de la curva de adsorción en la región de bajas concentraciones, obteniéndose límites del orden de unos cuanto ng/mL, comparables con los de otras técnicas usadas para el mismo fin, pero con la ventaja de la posibilidad de hacer un análisis directo, sin mayor pretratamiento de la muestra, con gran especificidad y tiempos cortos de análisis. Así, se logró desarrollar un método analítico de ultraaltasensibilidad para el estudio de péptidos que podríaapplication/pdfspahttp://creativecommons.org/licenses/by/4.0/RamanSersPéptidosSuperficiesEstudio de la intensificación de las señales de dispersión raman de péptidos sobre superficies nanoestructuradasUniversidad Industrial de SantanderTesis/Trabajo de grado - Monografía - DoctoradoUniversidad Industrial de Santanderhttps://noesis.uis.edu.coThis research involves the chemical structure study of aminoacids and peptides from the perspective of physical chemistryusing Raman Spectroscopy and metal nanoparticles in order to understand the mechanisms that govern the Raman signals enhancement by surface effects in nanostructured substrates and its interaction with biological molecules. Peptides (somatostatinopen analogueoctreotide and vapreotide) showed affinity for silver and gold nanoparticles; in the first casethis interaction should be preferably of electrostatic characterwhere the preferential adsorption is through an ionic pair Ag + - Cl- in the nanoparticle and the positive charges on the peptide; while in goldresults suggest that Tryptophan residue is involved in a direct interaction via charge transfer complex with gold nanoparticles. Quantitative detection of peptides through SERS was performed by building and analysis of adsorption isotherms of these compounds over gold silver nanoparticles; as a result was evidenced that the adsorption on silver follows a Langmuir modelwhile on gold a BET model is presented. Finallydetection limits were found from the linear region of the adsorption curve in the region of low concentrations; the findings show limits in the order of a few ng/mL; these were comparable to other techniques used for the same purposebut with the advantage of accomplish direct analysiswithout further pretreatment of the samplewith high specificity and shorter analysis times. Thusit was possible to develop a ultra-high sensitivity analytical method for peptides which could be useful for further development of analytical applicationsespecially in the area of biological sensorsRaman, Sers, Peptides, Nanostructured Surfacesinfo:eu-repo/semantics/openAccessAtribución-NoComercial-SinDerivadas 4.0 Internacional (CC BY-NC-ND 4.0)