Publicación: Desarrollo de nuevos péptidos sintéticos análogos de lactoferrampina bovina 265-284 con potencial antibiótico frente a escherichia coli 0157:h7 y staphylococcus aureus resistente a meticilina (sarm)
| dc.contributor.advisor | Torres Sáez, Rodrigo Gonzalo | |
| dc.contributor.advisor | Prada Vargas, Yuly Andrea | |
| dc.contributor.author | Pérez Santamaria, Johanny | |
| dc.date.accessioned | 2024-03-03T22:16:29Z | |
| dc.date.available | 2015 | |
| dc.date.available | 2024-03-03T22:16:29Z | |
| dc.date.created | 2015 | |
| dc.date.issued | 2015 | |
| dc.description.abstract | En este trabajo de investigación se llevó a cabo la síntesis de cinco péptidos con potencial actividad antimicrobiana frente a las bacterias patógenas E. coli O157:H7 y SARM. Inicialmente se comparó la secuencia de la LFamp B contra diferentes proteínas de la familia de las transferrinas con el fin de determinar las posibles modificaciones aminoacídicas responsables de la actividad biológica en la secuencia de la LFamp B 265-284. Posteriormente, se sintetizaron los péptidos LFamp B 265-284 y cuatro de sus análogos a través de la metodología de síntesis de péptidos en fase sólida (SPFS) con la estrategia de protección Fmoc (9-fluorenilmetoxicarbonilo). -hélice, de acuerdo con los resultados obtenidos mediante dicroísmo circular (DC). Adicionalmente, se verificó la masa molar de los cinco péptidos sintetizados mediante espectrometría de masas MALDI-TOF. Finalmente se realizó la determinación in vitro de la actividad antimicrobiana de los péptidos sintéticos frente a las dos cepas mencionadas previamente. Las concentraciones de péptido más activo frente a las dos cepas evaluadas comparado con los demás péptidos sintetizados. La concentración mínima inhibitoria cincuenta (CMI50E. coli O157:H7. SARM fue más susceptible que E. coli O157:H7 al tratamiento con los péptidos sintetizados y evaluados en este estudio. | |
| dc.description.abstractenglish | In this research the synthesis of five peptides with potential antimicrobial activity against pathogenic bacteria E. coli O157: H7 and MRSA was carried out. Initially the sequence of LFamp B was compared against different proteins belonging to the transferrin family in order to determine any amino acid changes responsible for the biological activity in the sequence of B LFamp 265-284. Subsequently, LFamp B 265-284 and four of its analog peptides were synthesized by the synthesis of peptides in solid phase (SPPS) following the strategy of Fmoc (9-fluorenylmethoxycarbonyl) protection. The purity of the peptides was around 90% and they showed a typical profile of -helix, according to the results obtained by a circular dichroism (DC). In addition, the molar mass of the five peptides synthesized by MALDI-TOF was evaluated. Finally, the in vitro studies of the antimicrobial activity of the synthetic peptides against the two strains mentioned above was performed. The peptide concentrations used in this research was in the range of 0.5 to 100 uM. The A4 LFamp B analog peptide was the most active against both, E. coli O157: H7 and MRSA strains tested compared to the other peptides synthesized. The MIC50 A4 analog was 52M against MRSA and 77 uM against E. coli O157: H7. MRSA was more susceptible than E. coli O157: H7 to the treatment with the synthesized peptides. | |
| dc.description.degreelevel | Pregrado | |
| dc.description.degreename | Químico | |
| dc.format.mimetype | application/pdf | |
| dc.identifier.instname | Universidad Industrial de Santander | |
| dc.identifier.reponame | Universidad Industrial de Santander | |
| dc.identifier.repourl | https://noesis.uis.edu.co | |
| dc.identifier.uri | https://noesis.uis.edu.co/handle/20.500.14071/33600 | |
| dc.language.iso | spa | |
| dc.publisher | Universidad Industrial de Santander | |
| dc.publisher.faculty | Facultad de Ciencias | |
| dc.publisher.program | Química | |
| dc.publisher.school | Escuela de Química | |
| dc.rights | http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/ | |
| dc.rights.accessrights | info:eu-repo/semantics/openAccess | |
| dc.rights.creativecommons | Atribución-NoComercial-SinDerivadas 4.0 Internacional (CC BY-NC-ND 4.0) | |
| dc.rights.license | Attribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0) | |
| dc.rights.uri | http://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0 | |
| dc.subject | Péptidos Antimicrobianos | |
| dc.subject | Lactoferrampina Bovina | |
| dc.subject | Diseño De Péptidos | |
| dc.subject | E. Coli O157:H7 | |
| dc.subject | S. Aureus Resistente A Meticilina. | |
| dc.subject.keyword | Antimicrobial Peptides | |
| dc.subject.keyword | Lactoferrampin Bovine | |
| dc.subject.keyword | Peptide Design | |
| dc.subject.keyword | E. Coli O157:H7 | |
| dc.subject.keyword | S. Aureus Methicillin-Resistant. | |
| dc.title | Desarrollo de nuevos péptidos sintéticos análogos de lactoferrampina bovina 265-284 con potencial antibiótico frente a escherichia coli 0157:h7 y staphylococcus aureus resistente a meticilina (sarm) | |
| dc.title.english | Development of new synthetic peptides analog lactoferrampina bovine 265-284 with antibiotic potential against escherichia coli o157: h7 and staphylococcus aureus methicillin-resistant (mrsa). | |
| dc.type.coar | http://purl.org/coar/version/c_b1a7d7d4d402bcce | |
| dc.type.hasversion | http://purl.org/coar/resource_type/c_7a1f | |
| dc.type.local | Tesis/Trabajo de grado - Monografía - Pregrado | |
| dspace.entity.type | Publication |
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