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Elaboración de agregados entrecruzados de peroxidasa de palma real (roystonea regia)

dc.contributor.advisorTorres Saez, Rodrigo Gonzalo
dc.contributor.authorBarbosa Jaimes, Luis Oveimar
dc.date.accessioned2024-03-03T16:15:04Z
dc.date.available2006
dc.date.available2024-03-03T16:15:04Z
dc.date.created2006
dc.date.issued2006
dc.description.abstractLas enzimas pueden catalizar diferentes procesos de biotransformación. Un grupo de ellas, pertenecientes al grupo de las oxido-reductasas, entre las cuales se encuentra la peroxidasa de palma real (Roystonea regia), presentan un gran potencial en el tratamiento de efluentes y suelos contaminados. En este proyecto se efectuó un estudio de la inmovilización de proteínas de la peroxidasa de palma real (Roystonea regia), a través del entrecruzamiento proteico llevado a cabo con glutaraldehído, para la formación de agregados entrecruzados de enzimas (CLEA), evaluándose el efecto causado por el etanol, acetona y polietilenglicol como agentes precipitantes. Posteriormente se determinó su estabilidad térmica en comparación a la enzima soluble. Los agregados entrecruzados de la peroxidasa de la palma real (Roystonea regia), mostraron un incremento significativo en su actividad específica y estabilidad térmica en comparación con la enzima soluble. Se determinó que para una concentración de etanol del 78% (v/v) y de glutaraldehído del 1% (p/v), los agregados entrecruzados presentaban una actividad específica de 2011 U/mg y una estabilidad térmica 40 veces mayor que la enzima soluble.
dc.description.abstractenglishEnzymes can catalyze different biotransformation processes. A group of them, belonging to the oxide-reductase group, within which there is the Royal Palm peroxydases (Roystonea regia), show a great potential in the treatment of effluents y polluted areas. A study of protein immobilization of the peroxydases of Royal Palm was effected (Roystonea regia) through proteic enzyme cross-linking (CLEA), by evaluating the effect caused by ethanol, acetone, PEG, as aggregation agents. Its thermal stability was determined in comparison to the soluble enzyme. The cross-linked aggregates peroxidases of Royal Palm, (Roystonea regia), showed a significant increase in its specific activity and thermal stability in comparison to the soluble enzyme. It was determined that for a 78%(v/v) ethanol and a 1% (p/v) glutharaldehyde concentration, the cross-linked aggregates showed an specific activity of 2011 U mg and a thermal stability 40 times greater than the soluble enzyme
dc.description.degreelevelPregrado
dc.description.degreenameQuímico
dc.format.mimetypeapplication/pdf
dc.identifier.instnameUniversidad Industrial de Santander
dc.identifier.reponameUniversidad Industrial de Santander
dc.identifier.repourlhttps://noesis.uis.edu.co
dc.identifier.urihttps://noesis.uis.edu.co/handle/20.500.14071/19266
dc.language.isospa
dc.publisherUniversidad Industrial de Santander
dc.publisher.facultyFacultad de Ciencias
dc.publisher.programQuímica
dc.publisher.schoolEscuela de Química
dc.rightshttp://creativecommons.org/licenses/by/4.0/
dc.rights.accessrightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.creativecommonsAtribución-NoComercial-SinDerivadas 4.0 Internacional (CC BY-NC-ND 4.0)
dc.rights.licenseAttribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0)
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0
dc.subjectenzimas
dc.subjectPeroxidasas
dc.subjectAgregados entrecruzados (CLEAs)
dc.subjectGlutaraldehído
dc.subjectDiseño experimental
dc.subjectsuperficie de respuesta.
dc.subject.keywordenzymes
dc.subject.keywordPeroxidases
dc.subject.keywordCross-linked aggregates (CLEAs)
dc.subject.keywordGlutaraldehyde
dc.subject.keywordExperimental design
dc.subject.keywordanswer surface.
dc.titleElaboración de agregados entrecruzados de peroxidasa de palma real (roystonea regia)
dc.title.englishElaboration of crosslinked aggregates peroxidases of royal palm (roystonea regia) .
dc.type.coarhttp://purl.org/coar/version/c_b1a7d7d4d402bcce
dc.type.hasversionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_7a1f
dc.type.localTesis/Trabajo de grado - Monografía - Pregrado
dspace.entity.typePublication

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