Resolución cinética de (r,s)-mandelato de metilo utilizando preparaciones inmovilizadas de lipasa de cándida antárctica b

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dc.contributor.advisorTorres Sáez, Rodrigo Gonzalo
dc.contributor.advisorOrtiz López, Claudia Cristina
dc.contributor.authorEscorcia Cabrera, Andrés Mauricio
dc.date.accessioned2024-03-03T17:04:19Z
dc.date.available2008
dc.date.available2024-03-03T17:04:19Z
dc.date.created2008
dc.date.issued2008
dc.description.abstractEl desarrollo de métodos para la obtención de compuestos quirales constituye uno de los grandes desafíos de la química actual. En este contexto, la resolución cinética enzimática representa una excelente alternativa para obtener moléculas quirales. Entre las enzimas que pueden llevar a cabo estas reacciones enantioselectivas se encuentran las lipasas. En medios homogéneos, estas enzimas presentan un equilibrio conformacional entre dos estructuras proteicas (abierta y cerrada), el cual es posible desplazar hacia la conformación abierta (forma activa) en presencia de soportes hidrofóbicos. En este trabajo, Lipasa de Candida antarctica B (CAL-B) fue purificada e inmovilizada covalentemente en soportes epóxido Eupergit C, en soportes Eupergit C activados con diferentes grupos funcionales (EC-amino-CAL-B, EC-IDA-CAL-B y ECCu-CAL-B) y adsorbida mediante activación interfacial en soporte octil-agarosa. Estas preparaciones de enzima inmovilizada fueron utilizadas bajo diferentes condiciones de pH (6, 7 y 8) en la resolución del (R,S)-mandelato de metilo. Cada uno de estos derivados inmovilizados presentó diferentes propiedades catalíticas (actividad, especificidad y enantioselectividad) en las condiciones experimentales utilizadas. Los resultados obtenidos mostraron que el derivado octilagarosa-CAL-B fue el más activo, sin embargo, este derivado fue el menos enantioselectivo en comparación con otros derivados. Se destaca el derivado EC-amino-CAL-B, el cual, fue altamente enantioselectivo a pH 8 (E=52), permitiendo obtener el enantiómero R del ácido mandélico con un ee del 96%.
dc.description.abstractenglishThe development of methods to obtain chiral compounds constitutes one of the great challenges of current chemistry. In this context, enzymatic kinetic resolution represents an excellent alternative to obtain chiral molecules. Between enzymes which can carry out these enantioselective reactions are found lipases. In homogeneous mediums, these enzymes present a conformational equilibrium between two proteic structures (open and closed) which is possible to displace forward the open conformation (active form) in presence of hydrophobic supports. In this work, Lipase from Candida antarctica B (CAL-B) was purified and covalently immobilized on Eupergit C epoxy supports; Eupergit C activated with different functional groups (EC-amine-CAL-B, EC-IDA-CAL-B and EC-Cu-CAL-B), and adsorbed through interfacial activation on octyl agarose support. These immobilized enzyme preparations were utilized under different pH conditions (6, 7 and 8) on (R,S) methyl mandelate resolution. Each one of these immobilized derivatives presented different catalytical properties (activity, selectivity and enantioselectivity) on the used experimental conditions. The obtained results showed that octyl-agarose-CAL-B was the most active; however, this derivative was less enantioselective in comparison to other immobilized preparations. In this study, EC-amino-CAL-B was highly enantioselective at pH 8 (E=52), allowing to obtaining the R enantiomer of mandelic acid with an enantiomeric excess (ee) of 96%
dc.description.degreelevelPregrado
dc.description.degreenameQuímico
dc.format.mimetypeapplication/pdf
dc.identifier.instnameUniversidad Industrial de Santander
dc.identifier.reponameUniversidad Industrial de Santander
dc.identifier.repourlhttps://noesis.uis.edu.co
dc.identifier.urihttps://noesis.uis.edu.co/handle/20.500.14071/21154
dc.language.isospa
dc.publisherUniversidad Industrial de Santander
dc.publisher.facultyFacultad de Ciencias
dc.publisher.programQuímica
dc.publisher.schoolEscuela de Química
dc.rightshttp://creativecommons.org/licenses/by/4.0/
dc.rights.accessrightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.creativecommonsAtribución-NoComercial-SinDerivadas 4.0 Internacional (CC BY-NC-ND 4.0)
dc.rights.licenseAttribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0)
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0
dc.subjectingeniería conformacional
dc.subjectActivación interfacial
dc.subjectLipasa CAL-B
dc.subjectInmovilización covalente
dc.subject(R
dc.subjectS)-mandelato de metilo.
dc.subject.keywordConformational engineering
dc.subject.keywordInterfacial activation
dc.subject.keywordCAL-B lipase
dc.subject.keywordCovalent immobilization
dc.subject.keyword(RS)methyl mandelate.
dc.titleResolución cinética de (r,s)-mandelato de metilo utilizando preparaciones inmovilizadas de lipasa de cándida antárctica b
dc.title.englishKinetic resolution of (r,s)-methyl mandelate using immobilized preparations of candida antarctica b lipase.****
dc.type.coarhttp://purl.org/coar/version/c_b1a7d7d4d402bcce
dc.type.hasversionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_7a1f
dc.type.localTesis/Trabajo de grado - Monografía - Pregrado
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