Resolución cinética de (r,s)-mandelato de metilo utilizando preparaciones inmovilizadas de lipasa de cándida antárctica b

Abstract

El desarrollo de métodos para la obtención de compuestos quirales constituye uno de los grandes desafíos de la química actual. En este contexto, la resolución cinética enzimática representa una excelente alternativa para obtener moléculas quirales. Entre las enzimas que pueden llevar a cabo estas reacciones enantioselectivas se encuentran las lipasas. En medios homogéneos, estas enzimas presentan un equilibrio conformacional entre dos estructuras proteicas (abierta y cerrada), el cual es posible desplazar hacia la conformación abierta (forma activa) en presencia de soportes hidrofóbicos. En este trabajo, Lipasa de Candida antarctica B (CAL-B) fue purificada e inmovilizada covalentemente en soportes epóxido Eupergit C, en soportes Eupergit C activados con diferentes grupos funcionales (EC-amino-CAL-B, EC-IDA-CAL-B y ECCu-CAL-B) y adsorbida mediante activación interfacial en soporte octil-agarosa. Estas preparaciones de enzima inmovilizada fueron utilizadas bajo diferentes condiciones de pH (6, 7 y 8) en la resolución del (R,S)-mandelato de metilo. Cada uno de estos derivados inmovilizados presentó diferentes propiedades catalíticas (actividad, especificidad y enantioselectividad) en las condiciones experimentales utilizadas. Los resultados obtenidos mostraron que el derivado octilagarosa-CAL-B fue el más activo, sin embargo, este derivado fue el menos enantioselectivo en comparación con otros derivados. Se destaca el derivado EC-amino-CAL-B, el cual, fue altamente enantioselectivo a pH 8 (E=52), permitiendo obtener el enantiómero R del ácido mandélico con un ee del 96%.