Hidrolisis enantioselectiva de (r,s)-mandelato de metilo catalizada por agregados enzimáticos entrecruzados (cleas) de lipasade cándida antárctica b

Simple item page
dc.contributor.advisorTorres Sáez, Rodrigo Gonzalo
dc.contributor.advisorOrtiz López, Claudia Cristina
dc.contributor.authorCruz Laiton, Jenniffer
dc.date.accessioned2024-03-03T17:40:21Z
dc.date.available2009
dc.date.available2024-03-03T17:40:21Z
dc.date.created2009
dc.date.issued2009
dc.description.abstractEl diseño de métodos eficientes para acceder a compuestos quirales es de especial interés en la química orgánica. Uno de los métodos utilizados para este propósito es la resolución cinética catalizada por lipasas; estas enzimas son el grupo de biocatalizadores más versátiles en síntesis orgánica. En este trabajo se llevó a cabo una optimización para obtener agregados entrecruzados de lipasa de Candida antarctica B (CLEAs de CAL-B) en presencia y ausencia de “albúmina de suero bovino” (BSA), utilizando un diseño experimental factorial multinivel para evaluar el efecto de la concentración de proteína, de diferentes agentes precipitantes (t-butanol, sulfato de amonio y dimetiléter), y de glutaraldehído (agente entrecruzante), sobre la actividad enzimática de CAL-B. La mayoría de los agregados entrecruzados mostraron un incremento significativo de la actividad específica de la CAL-B, el CLEA óptimo obtenido en ausencia de albúmina presentó una hiperactivación enzimática del 1037%, y el CLEA óptimo en presencia de albúmina una hiperactivación enzimática del 296,25%. Tanto el CLEA óptimo con y sin albúmina, fueron utilizados en la hidrólisis de (RS)- mandelato de metilo bajo diferentes condiciones de pH (5, 6, 7 y 8), y en presencia de distintos solventes orgánicos (al 10% v/v) en el medio de reacción (etanol, isopropanol, butanol y t-butanol). El CLEA sin albúmina resultó ser el más activo en la mayoría de las condiciones de pH, además de ser el más enantioselectivo (E=192, pH 5) permitiendo obtener el R- ácido mandélico con un ee del 99%. Cuando se trabajó en presencia de solventes orgánicos en el medio de reacción, se obtuvieron os mejores resultados - con ambos CLEAs - en presencia de t-butanol, alcanzando el CLEA con BSA un E= 435 y el CLEA sin BSA un E=233, obteniéndose en ambos casos el S-ácido mandélico con un ee del 99%.
dc.description.abstractenglishThe design of efficient methods for accessing chiral compounds is of particular interest in organic chemistry. One of the methods used for this purpose is the kinetic resolution catalyzed by lipases; these enzymes are the most versatile group of biocatalysts in organic synthesis. This work was carried out to obtain an cross-linked enzyme aggregates optimization of lipase Candida antarctica B (CAL-B CLEAs) in the presence and absence of “bovine serum albumin” (BSA), using a multilevel factorial experimental design to evaluate the effect of the concentration of protein and precipitating agents (t-butanol, ammonium sulphate and dimethylether) and glutaraldehyde (cross-linking agent), on the enzymatic activity of CAL-B. Most of cross-linked aggregates showed a significant increase in the specific activity of optimal CAL-B-CLEA obtained in the absence of albumin introduced an enzyme hyperactivation of 1037% and the optimal CLEA albumin in the presence of an enzyme hyperactivation of 296.25%. Both optimal CLEA – with and without albumin - were used in the hydrolysis of (RS)-methyl mandelate under different pH conditions (5, 6, 7 y 8) and in the presence of various organic solvents (at 10% v/v) in the reaction medium (ethanol, isopropanol, butanol and t-butanol). The CLEA without albumin was the most active in most of pH conditions, being also the most enantioselective (E = 192, pH 5) obtaining the R-mandelic acid with an ee of 99%. When it was worked with the presence of organic solvents in the reaction, the best results were obtained with both CLEAs in the presence of t-butanol, obtaining an E = 435 with CLEA with BSA and an E = 233 without BSA, resulting in both cases the S- mandélico acid with an ee of 99%.
dc.description.degreelevelPregrado
dc.description.degreenameQuímico
dc.format.mimetypeapplication/pdf
dc.identifier.instnameUniversidad Industrial de Santander
dc.identifier.reponameUniversidad Industrial de Santander
dc.identifier.repourlhttps://noesis.uis.edu.co
dc.identifier.urihttps://noesis.uis.edu.co/handle/20.500.14071/23054
dc.language.isospa
dc.publisherUniversidad Industrial de Santander
dc.publisher.facultyFacultad de Ciencias
dc.publisher.programQuímica
dc.publisher.schoolEscuela de Química
dc.rightshttp://creativecommons.org/licenses/by/4.0/
dc.rights.accessrightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.creativecommonsAtribución-NoComercial-SinDerivadas 4.0 Internacional (CC BY-NC-ND 4.0)
dc.rights.licenseAttribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0)
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0
dc.subjectAgregados enzimáticos entrecruzados (CLEAs)
dc.subjectIngeniería conformacional
dc.subjectLipasa CAL-B
dc.subjectDiseño experimental; (RS)-Mandelato de metilo.
dc.subject.keywordCross-linked enzyme aggregates (CLEAs)
dc.subject.keywordConformational engineering
dc.subject.keywordCAL-B lipase
dc.subject.keywordExperimental design
dc.subject.keyword(R
dc.subject.keywordS)-methyl mandelate.
dc.titleHidrolisis enantioselectiva de (r,s)-mandelato de metilo catalizada por agregados enzimáticos entrecruzados (cleas) de lipasade cándida antárctica b
dc.title.englishEnantioselective hydrolysis of (r,s)- methyl mandelate catalyzed by cross-linked enzyme aggregates (cleas) of lipase from candida antarctica b
dc.type.coarhttp://purl.org/coar/version/c_b1a7d7d4d402bcce
dc.type.hasversionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_7a1f
dc.type.localTesis/Trabajo de grado - Monografía - Pregrado
Files
Original bundle
Now showing 1 - 3 of 3
No Thumbnail Available
Name:
Carta de autorización.pdf
Size:
50.41 KB
Format:
Adobe Portable Document Format
Download
No Thumbnail Available
Name:
Documento.pdf
Size:
1.21 MB
Format:
Adobe Portable Document Format
Download
No Thumbnail Available
Name:
Nota de proyecto.pdf
Size:
176.45 KB
Format:
Adobe Portable Document Format
Download
Collections
Química