Producción de 1,2-diacetina a partir de la metanolisis de triacetina utilizando biocatalizadores de lipasas inmovilizadas

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dc.contributor.advisorOrtiz López, Claudia Cristina
dc.contributor.advisorCastro Molano, Liliana del Pilar
dc.contributor.advisorCastillo León, John Jairo
dc.contributor.authorViñas Fontalvo, Vayolet
dc.date.accessioned2024-03-04T01:20:23Z
dc.date.available2021
dc.date.available2024-03-04T01:20:23Z
dc.date.created2021
dc.date.issued2021
dc.description.abstractLa producción de 1,2diacetina a partir de triacetina, es un proceso tentativo para dar solución al exceso de glicerol obtenido como subproducto del biodiesel. Este compuesto es de difícil obtención mediante síntesis química debido a su alta probabilidad de migración e hidrólisis. En esta investigación se utilizaron la lipasa B candida antarctica y la lipasa de Rhizomucor miehei, inmovilizadas por activación interfacial y unión covalente en soportes Octilsefarosa y Octilglioxilsefarosa y los biocatalizadores comerciales Novozyme 435 FG y Lipozyme RM IM. Las reacciones de metanólisis de triacetina hacia la producción específica de 1,2DAG se llevaron a cabo utilizando diferentes concentraciones de metanol para facilitar la solubilidad del sustrato. Todos los biocatalizadores produjeron 1,2DAG. Los inmovilizados de RML y Novozyme 435 FG presentaron bajos rendimientos y mayor migración, por lo que fueron descartados para las reacciones de metanólisis. No se obtuvieron buenos resultados empleando 100% metanol, por lo que se probó la adición de nhexano. CALBOCGLX fue el biocatalizador óptimo para llevar a cabo las reacciones hasta concentraciones de 75% metanol, debido a su alta estabilidad en presencia los reactivos y los productos de la reacción, que permite su utilización en varios ciclos. CALBOC presentó el mejor desempeño en 100% metanol y nhexano, ya que presentó mayor velocidad de reacción y el cosolvente logró proteger a la lipasa de la agresividad del medio. Finalmente, en las composiciones del producto se obtuvo entre 40 - 50% de 1,2DAG; los porcentajes de 1,3DAG y monoacetinas fueron bajos, siendo el acetato de metilo el principal subproducto de las reacciones. La utilización de biocatalizadores regioespecíficos en condiciones de pH ácido (5.5) a altas concentraciones de metanol y añadiendo nhexano, puede establecer las bases de un proceso con miras al escalamiento industrial para la obtención de un compuesto de alto valor agregado como lo es 1,2DAG
dc.description.abstractenglishProduction of 1,2diacetin from triacetin is a tentative process to solve the excess glycerol obtained as a byproduct of biodiesel. 1,2DAG is difficult to obtain by chemical synthesis due to its high probability of migration and hydrolysis. In this research, Candida antarctica lipase B and Rhizomucor miehei lipase were immobilized by interfacial activation and covalent binding on Octylsepharose and Octylglyoxylsepharose beads. Commercial biocatalysts Novozyme 435 FG and Lipozyme RM IM were used too. Triacetin methanolysis reactions towards specific 1,2DAG production were carried out using different concentrations of methanol to facilitate substrate solubility. All biocatalysts produced 1,2DAG. RML biocatalysts and Novozyme 435 FG showed low yields and higher acyl migration, so they were discarded for the methanolysis reactions. Results were not good using 100% methanol, so the addition of nhexane was tried. CALBOCGLX was the optimal biocatalyst to carry out reactions up to concentrations of 75% methanol, due to its high stability in the presence of reagents and reaction products, which allows its use in several cycles. CALBOC presented the best performance in 100% methanol and nhexane since it presented a higher reaction speed and the cosolvent managed to protect the lipase from the aggressiveness of the medium. Finally, product compositions between 4050% of 1,2DAG were obtained; the percentages of 1,3DAG and monoacetins were low, and methyl acetate was the main byproduct of the reactions. The use of regiospecific biocatalysts under acidic pH conditions (5.5) at high concentrations of methanol and adding nhexane, can establish the bases of a process with a view to industrial scaling to obtain a compound with high added value such as is 1,2DAG
dc.description.degreelevelPregrado
dc.description.degreenameIngeniero Químico
dc.format.mimetypeapplication/pdf
dc.identifier.instnameUniversidad Industrial de Santander
dc.identifier.reponameUniversidad Industrial de Santander
dc.identifier.repourlhttps://noesis.uis.edu.co
dc.identifier.urihttps://noesis.uis.edu.co/handle/20.500.14071/41840
dc.language.isospa
dc.publisherUniversidad Industrial de Santander
dc.publisher.facultyFacultad de Ingenierías Fisicoquímicas
dc.publisher.programIngeniería Química
dc.publisher.schoolEscuela de Ingeniería Química
dc.rightshttp://creativecommons.org/licenses/by/4.0/
dc.rights.accessrightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.creativecommonsAtribución-NoComercial-SinDerivadas 4.0 Internacional (CC BY-NC-ND 4.0)
dc.rights.licenseAttribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0)
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0
dc.subject1
dc.subject2diacetina
dc.subjectMetanólisis de triacetina
dc.subjectLipasas inmovilizadas
dc.subjectAdsorción hidrofóbica
dc.subjectUnión covalente.
dc.subject.keyword1
dc.subject.keyword2diacetin
dc.subject.keywordTriacetin methanolysis
dc.subject.keywordImmobilized lipases
dc.subject.keywordHydrophobic adsorption
dc.subject.keywordCovalent binding.
dc.titleProducción de 1,2-diacetina a partir de la metanolisis de triacetina utilizando biocatalizadores de lipasas inmovilizadas
dc.title.englishProduction of 1,2diacetin from triacetin methanolysis using immobilized lipase biocatalysts*
dc.type.coarhttp://purl.org/coar/version/c_b1a7d7d4d402bcce
dc.type.hasversionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_7a1f
dc.type.localTesis/Trabajo de grado - Monografía - Pregrado
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