Evaluación de la enantioselectividad de derivados modificados de lipasas de cándida rugosa y alcaligenessp en la resolución cinética de (r/s)-mandelato de metilo

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dc.contributor.advisorTorres Sáez, Rodrigo Gonzalo
dc.contributor.advisorOrtiz López, Claudia Cristina
dc.contributor.authorTarazona Sepúlveda, Laura Carolina
dc.date.accessioned2024-03-03T18:43:12Z
dc.date.available2011
dc.date.available2024-03-03T18:43:12Z
dc.date.created2011
dc.date.issued2011
dc.description.abstractLas enzimas actúan en condiciones suaves de reacción compatibles con las características de una célula, lo cual puede representar un atractivo económico para su uso en la industria ya que se reducen los costos energéticos del proceso. Sin embargo, las enzimas presentan algunas limitaciones, tales como inestabilidad en condiciones drásticas de pH, presión, temperatura y el uso de solventes orgánicos. Es por esto que se han desarrollado diferentes estrategias para aumentar la estabilidad y mejorar las propiedades catalíticas. Entre estas, se encuentran técnicas dentro de la ingeniería de proteínas y la ingeniería del derivado. En este trabajo, las lipasas Candida rugosa (CRL) y Alcaligenes sp. (QL), fueron purificadas, modificadas mediante succinilación e inmovilizadas en soportes epóxido Eupergit C activado con grupos amino (EC-EDA-CRL-S y EC-EDA-QL-S). Las mismas lipasas se modificaron mediante aminación y se insolubilizaron por la técnica de CLEAs (CLEA-CRL-A y CLEA-QLA). A los derivados enzimáticos obtenidos se les evaluó su estabilidad térmica. Cada uno de estos derivados inmovilizados presentaron diferentes estabilidades destacándose la técnica de inmovilización en EC-EDA ya que le confiere mayor rigidez a la lipasa. Asimismo, se evaluaron las propiedades catalíticas (actividad y enantioselectividad) en la resolución de (R/S)-mandelato de metilo. Los resultados obtenidos mostraron que el derivado EC-EDACRL-S fue el más enantioselectivo con E=14 permitiendo obtener el enantiómero S del ácido mandélico.
dc.description.abstractenglishThe enzymes act in mild reaction conditions compatible with the characteristics of a cell, which may represent an economically attractive for its use in the industry, because it reduces energy costs in the process. However, the enzymes have some limitations, such as instability in drastic conditions of pH, pressure, temperature and the possible use of organic solvents. That is why some investigations have developed different strategies to increase stability and improve the catalytic properties. Among these techniques, we found protein engineering and engineering of the derivative. In this study, Candida rugosa lipase (CRL) and Alcaligenes sp. (QL) were purified, modified by succinylation reaction and covalently immobilized on ECEDA, epoxy supports activated with amino groups (EC-EDA-CRL-S and EC-EDA-QL-S). These lipases were also modified by amination reaction and immobilized by the technique of CLEAs (CLEA-CRL-A and CLEA-QL-A). The derivatives obtained were evaluated for their thermal stability. Each one of these derivatives showed different stabilities; EC-EDA was highly stable this is due to rigidification of the lipase. Also, the catalytic properties (activity and enantioselectivity) were evaluated in the resolution of (R / S)-methyl mandelate. The obtained results showed that the EC-EDA-CRL-S was the most enantioselective derivated with E = 14 allowing to obtain the S-enantiomer of mandelic acid.
dc.description.degreelevelPregrado
dc.description.degreenameQuímico
dc.format.mimetypeapplication/pdf
dc.identifier.instnameUniversidad Industrial de Santander
dc.identifier.reponameUniversidad Industrial de Santander
dc.identifier.repourlhttps://noesis.uis.edu.co
dc.identifier.urihttps://noesis.uis.edu.co/handle/20.500.14071/25573
dc.language.isospa
dc.publisherUniversidad Industrial de Santander
dc.publisher.facultyFacultad de Ciencias
dc.publisher.programQuímica
dc.publisher.schoolEscuela de Química
dc.rightshttp://creativecommons.org/licenses/by/4.0/
dc.rights.accessrightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.creativecommonsAtribución-NoComercial-SinDerivadas 4.0 Internacional (CC BY-NC-ND 4.0)
dc.rights.licenseAttribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0)
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0
dc.subjectSuccinilación
dc.subjectAminación
dc.subjectInmovilización covalente
dc.subjectCLEAs
dc.subject(R/S)- mandelato de metilo
dc.subject.keywordSuccinylation
dc.subject.keywordAmination
dc.subject.keywordCovalent immobilization
dc.subject.keywordCLEAs
dc.subject.keyword(R/S)- methyl mandelate.
dc.titleEvaluación de la enantioselectividad de derivados modificados de lipasas de cándida rugosa y alcaligenessp en la resolución cinética de (r/s)-mandelato de metilo
dc.title.englishEvaluation of enantioselectivity of modified derivatives of candida rugosa lipase and alcaligenes sp. in kinetic resolution of (r/ s)-methyl mandelate
dc.type.coarhttp://purl.org/coar/version/c_b1a7d7d4d402bcce
dc.type.hasversionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_7a1f
dc.type.localTesis/Trabajo de grado - Monografía - Pregrado
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