Caracterización de las propiedades biocataliticas de agregados entrecruzados de piroxidasa de palma real (roystonea regia)

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dc.contributor.advisorTorres Sáez, Rodrigo Gonzalo
dc.contributor.advisorBarbosa Jaimes, Luis Ubeimar
dc.contributor.authorMorales Armesto, Alba Rocio
dc.date.accessioned2024-03-03T20:36:49Z
dc.date.available2014
dc.date.available2024-03-03T20:36:49Z
dc.date.created2014
dc.date.issued2014
dc.description.abstractLas enzimas son catalizadores biológicos que presentan propiedades de alta eficiencia catalítica, selectividad frente al sustrato y especificidad frente al producto, en condiciones suaves de pH, temperatura y presión. Sin embargo, a pesar de las claras ventajas que estas presentan frente a catalizadores químicos convencionales, tienen desventajas asociadas principalmente a su origen biológico, como que son catalizadores solubles, generalmente inestables a pH y temperaturas extremas, a menudo inhibidas por altas concentraciones de sustratos y productos de reacción. Entre las enzimas con mayor potencial de uso en el área ambiental, especialmente en biorremediacion se encuentra la peroxidasa de palma real (Roystonea Regia)(PPR), ya que posee alta estabilidad térmica y en condiciones drásticas de pH. Esta enzima es una oxido-reductasa que ha sido utilizada en varios estudios de remoción de compuestos orgánicos, como fenol en aguas contaminadas. Con el fin de buscar solución a las desventajas que presentan la PPR, este trabajó tiene como objetivo mostrar las mejoras en estabilidad y actividad de agregados enzimáticos entrecruzados (CLEAs) a partir de extracto de peroxidasa de palma real (PPR) en condiciones extrema de pH y temperatura y el efecto de los CLEA-PPR en la decoloración del naranja de metilo, para determinar la capacidad de remoción de los CLEAs y su uso como biocatalizador reutilizable. El entrecruzamiento de agregados enzimáticos se realizó por medio de reactivos bifuncionales como el glutaraldehído. Se obtuvieron CLEAs con alta estabilidad a 65ºC y pH 3, esto demostró que el entrecruzamiento confiere mayor estabilidad a la enzima. Por otro lado se logró la remoción de más del 50% del colorante a pH 3 lo cual lo hace un potencial biocatalizador en procesos de biorremediación. Además se logró separar por métodos físicos el biocatalizador del medio de reacción, siendo esta una gran ventaja frente a otros catalizadores.
dc.description.abstractenglishEnzymes are biological catalysts that have properties of high catalytic efficiency, selectivity towards the substrate and specificity to the product under mild conditions of pH, temperature and pressure. However, despite the clear advantages they present over conventional chemical catalysts, they have disadvantages mainly associated with their biological origin; like they are soluble catalysts, generally unstable at extreme pH and temperatures, and often inhibited by high concentrations of substrates and reaction products. Among the enzymes with a greater potential for use in the environmental area, especially in bioremediation, is the royal palm (Roystonea Regia) peroxidase (PPR), since it has high thermal stability and in drastic pH conditions. This enzyme is an oxidoreductase which has been used in several studies of removal of organic compounds such as phenol in contaminated water. In order to find a solution to the disadvantages of the PPR, this work aims to show the improvements in stability and activity of cross-linked enzyme aggregates (CLEAs) from the peroxidase extract of royal palm tree (PPR) in extreme pH and temperature conditions and the effect of CLEA-PPR in methyl orange discoloration to determine the removal capacity of CLEAs and their use as a reusable biocatalyst. The crosslinking of enzyme aggregates was performed using bifunctional reagents such as glutaraldehyde. High stability CLEAs were obtained at 65°C and pH 3, this showed that the crosslinking confers greater stability to the enzyme. On the other hand the removal of more than 50% of the dye at pH 3 was achieved, which makes it a potential biocatalyst in bioremediation processes. In addition it was possible to separate by physical methods the biocatalyst from the reaction medium, being this a great advantage over other catalysts.
dc.description.degreelevelPregrado
dc.description.degreenameQuímico
dc.format.mimetypeapplication/pdf
dc.identifier.instnameUniversidad Industrial de Santander
dc.identifier.reponameUniversidad Industrial de Santander
dc.identifier.repourlhttps://noesis.uis.edu.co
dc.identifier.urihttps://noesis.uis.edu.co/handle/20.500.14071/29949
dc.language.isospa
dc.publisherUniversidad Industrial de Santander
dc.publisher.facultyFacultad de Ciencias
dc.publisher.programQuímica
dc.publisher.schoolEscuela de Química
dc.rightshttp://creativecommons.org/licenses/by/4.0/
dc.rights.accessrightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.creativecommonsAtribución-NoComercial-SinDerivadas 4.0 Internacional (CC BY-NC-ND 4.0)
dc.rights.licenseAttribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0)
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0
dc.subjectEnzima
dc.subjectPeroxidasa
dc.subjectInsolubilización.
dc.subject.keywordEnzyme
dc.subject.keywordPeroxidase
dc.subject.keywordInsolubilization.
dc.titleCaracterización de las propiedades biocataliticas de agregados entrecruzados de piroxidasa de palma real (roystonea regia)
dc.title.englishDescription of biocatalytic properties of royal palm peroxidase crosslinked aggregates (roystonea regia).
dc.type.coarhttp://purl.org/coar/version/c_b1a7d7d4d402bcce
dc.type.hasversionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_7a1f
dc.type.localTesis/Trabajo de grado - Monografía - Pregrado
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