Desarrollo de nuevos soportes epóxido multifuncionales para la inmovilización de cándida antárctica b. resolución cinética de (+) propranolol

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dc.contributor.advisorTorres Sáez, Rodrigo Gonzalo
dc.contributor.advisorOrtiz López, Claudia Cristina
dc.contributor.authorAriza Villamil, Cesar
dc.date.accessioned2024-03-03T17:40:22Z
dc.date.available2009
dc.date.available2024-03-03T17:40:22Z
dc.date.created2009
dc.date.issued2009
dc.description.abstractLos soportes activados con grupos epóxido son capaces de reaccionar químicamente con los grupos nucleófilos que se encuentran en la superficie de las proteínas: lisina, histidina, cisteína, tirosina, etc. Además, los grupos epóxidos son elevadamente estables a diferentes valores de pH. Estas propiedades permiten obtener una unión covalente intensa entre la proteína y el soporte. La preparación de diferentes soportes epóxidos modificados parcialmente se llevó a cabo en esta investigación con el fin de inmovilizar la enzima lipásica de origen bacteriano. Candida antarctica B purificada en octil-agarosa. Esta enzima fue inmovilizada covalentemente en los diferentes soportes epóxido (soporte epóxido comercial, soporte comercial epóxido-etilendiamina, soporte epóxido comercial-iminodiacético, soporte epóxido comercial-iminodiacético-quelato de Cobre). Estos derivados inmovilizados fueron utilizados bajo diferentes condiciones (valores de pH entre 4 y 10 y fuerza iónica entre 5 y 1000mM) en la resolución cinética del éster del (R,S)- Propanolol; ya que la síntesis de este compuesto enantioméricamente puro es de interés industrial ya que es uno de los fármacos más utilizados a nivel mundial para enfermedades de tipo cardiovascular. Se comprobó que las diferentes propiedades catalíticas del derivado inmovilizado (actividad, especificidad y enantioselectividad), dependen particularmente del tipo de soporte utilizado en la inmovilización. Por ejemplo, el soporte epóxido comercial fue el más estable en el preparado a pH 4 y 7; mientras a pH 10, el más estable fue el epóxido-etilendiamino. Aun mas interesante es el hecho de que la enantioselectividad (E) y el exceso enantiomérico (ee), también dependían fuertemente del derivado inmovilizado y las condiciones empleadas. Todos los derivados inmovilizados preparados fueron R selectivos para la resolución cinética del (R/S)- Propanolol y la inmovilización con soportes epóxido multifuncionales permitió encontrar el catalizador con mayor enantioselectividad (E= y ees=96)
dc.description.abstractenglishEpoxi activated supports are able to chemically react with the nucleophilic groups present in the protein surface: lysine, histidine, cysteine, tyrosine, etc. Moreover, the epoxy groups are highly stable at different pH values. These properties allow a intensive covalent binding between the protein and support. The preparation of various epoxi supports partially modified was carried out in this investigation in order to immobilize the enzyme lipase of bacterial origin. Candida antarctica B purified on octyl-agarose. This enzyme was covalently immobilized on different epoxi supports (epoxi commercial support, epoxi ethylenediamine , epoxi iminodiacetic, epoxy-chelate iminodiacétic-Copper). These immobilized derivatives were used under different conditions (pH values between 4 and 10 and ionic strength between 5 and 1000 mM) in the kinetic resolution of (R, S)–propranolol ester, because the enantiomeric pure synthesis of this compound is of industrial interest because this is one of the most worldwide used drugs for cardiovascular diseases. It was found that the different catalytic properties of immobilized derivative (activity, specificity and enantioselective), are particularly dependent on the type of support used in the immobilization. For example, the commercial epoxy support was the most stable in the preparation at pH 4 and 7, while at pH 10, was the most stable epoxide-ethylene diamine. Even more interesting is the fact that the enantioselectivity (E) and enantiomeric excess (ee), also relied heavily on fixed assets and derivative conditions employed. All immobilized derivatives prepared were R selective kinetic resolution of (R/S)-Propranolol and immobilization with multifunctional epoxy supports allowing to find the catalyst more enantioselective (E = 57 and ees= 96).
dc.description.degreelevelPregrado
dc.description.degreenameQuímico
dc.format.mimetypeapplication/pdf
dc.identifier.instnameUniversidad Industrial de Santander
dc.identifier.reponameUniversidad Industrial de Santander
dc.identifier.repourlhttps://noesis.uis.edu.co
dc.identifier.urihttps://noesis.uis.edu.co/handle/20.500.14071/23059
dc.language.isospa
dc.publisherUniversidad Industrial de Santander
dc.publisher.facultyFacultad de Ciencias
dc.publisher.programQuímica
dc.publisher.schoolEscuela de Química
dc.rightshttp://creativecommons.org/licenses/by/4.0/
dc.rights.accessrightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.creativecommonsAtribución-NoComercial-SinDerivadas 4.0 Internacional (CC BY-NC-ND 4.0)
dc.rights.licenseAttribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0)
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0
dc.subjectLipasa CAL-B
dc.subjectInmovilización enzimática. soportes epóxidos
dc.subjectResolución cinética
dc.subject(R/S) Propranolol
dc.subject.keywordCAL-B Lipase
dc.subject.keywordEnzymatic immobilization
dc.subject.keywordEpoxi supports
dc.subject.keywordKinecetic resolution
dc.subject.keyword(R/S)-Propranolol
dc.titleDesarrollo de nuevos soportes epóxido multifuncionales para la inmovilización de cándida antárctica b. resolución cinética de (+) propranolol
dc.title.englishDevelopment of new multifunctional epoxi supports for the immobilization of candida antarctica b. kinectic resolution of (±) propranolol
dc.type.coarhttp://purl.org/coar/version/c_b1a7d7d4d402bcce
dc.type.hasversionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_7a1f
dc.type.localTesis/Trabajo de grado - Monografía - Pregrado
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