Biotransformación de la triacetina en 1,2-diacetina mediante reacciones de hidrolisis/metanolisis haciendo uso de lipasas inmovilizadas

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dc.contributor.advisorCastillo León, John Jairo
dc.contributor.advisorOrtiz López, Claudia Cristina
dc.contributor.authorAlvarez Torrado, Juan Diego
dc.date.accessioned2023-04-06T20:50:41Z
dc.date.available2023
dc.date.available2023-04-06T20:50:41Z
dc.date.created2019
dc.date.issued2019
dc.description.abstractLas lipasas son más probablemente el grupo de enzimas con mayor uso como biocatalizadores. Estas enzimas presentan una amplia especificidad (aceptando sustratos muy diferentes), presentando en muchos casos una alta regio o enantio selectividad o especificidad. Esta amplia gama de sustratos puede parecer contradictoria para una enzima, pero es consecuencia de la heterogeneidad de los sustratos naturales sobre los que puede actuar: triglicéridos, diglicéridos o monoglicéridos de ácidos grasos con una longitud y grado de saturación muy diferentes. Además, algunas lipasas son bastante robustas y pueden utilizarse en una amplia variedad de sistemas de reacción con relevancia industrial. En el caso de las reacciones de hidrólisis de triacetina los mejores biocatalizadores fueron los preparados en el laboratorio llegando a porcentajes de conversión del 80% utilizando RML-OC; algo muy distinto sucedió en las reacciones de hidrólisis/metanólisis en donde se observó una desorción de la enzima en los biocatalizadores, llegando a porcentajes de conversión del 33% utilizando CALB-OC. Finalmente, los biocatalizadores fueron modificados con glutaraldehído con el objetivo de evitar la desorción de la enzima hacia el medio de reacción, y se logró primero, aumentar su estabilidad y segundo, aumentar la cantidad de 1,2-diacetina producida.
dc.description.abstractenglishLipases are most probably the group of enzymes with the broadest use as biocatalysts. These enzymes couple a quite broad specificity (accepting very different substrates) with a, in many instances, very high regio or enantio selectivity or specificity. This wide range of substrates may seem contradictory for an enzyme, but it is the consequence of the heterogeneity of the natural substrates: triglycerides, diglycerides or monoglycerides of fatty acids with very different length and saturation degree. Moreover, some lipases are quite robust and can be used in a wide variety of reaction systems. Thus, lipases have been used as catalysts for very different reactions with industrial relevance. In this work the production of 1,2-diacetin was evaluated by hydrolysis and hydrolysis/methanolysis of triacetin using lipases immobilized in octyl agarose and other commercial lipase biocatalysts, in the case of the triacetin hydrolysis reactions the best biocatalysts were those prepared in the laboratory, reaching 80% conversion rates using RML-OC; something very different happened during the hydrolysis/methanolysis reactions where enzyme desorption was observed in the biocatalysts, reaching conversion rates of 30% using CALB-OC. Finally, the biocatalysts were modified with glutaraldehyde with the objective of avoiding the desorption of the enzyme towards the reaction medium, and it was achieved, first increasing its stability and second, increasing the amount of 1,2-diacetin produced.
dc.description.degreelevelPregrado
dc.description.degreenameQuímico
dc.format.mimetypeapplication/pdf
dc.identifier.instnameUniversidad Industrial de Santander
dc.identifier.reponameUniversidad Industrial de Santander
dc.identifier.repourlhttps://noesis.uis.edu.co
dc.identifier.urihttps://noesis.uis.edu.co/handle/20.500.14071/14140
dc.language.isospa
dc.publisherUniversidad Industrial de Santander
dc.publisher.facultyFacultad de Ciencias
dc.publisher.programQuímica
dc.publisher.schoolEscuela de Química
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.accessrightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.coarhttp://purl.org/coar/access_right/c_abf2
dc.rights.creativecommonsAtribución-NoComercial-SinDerivadas 4.0 Internacional (CC BY-NC-ND 4.0)
dc.rights.licenseAttribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0)
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/
dc.subjectCalb
dc.subjectRml
dc.subjectOctil Agarosa
dc.subjectDag
dc.subject1,2-Diacetina
dc.subject.keywordCalb
dc.subject.keywordRml
dc.subject.keywordOctyl Agarose
dc.subject.keywordDag
dc.subject.keyword1,2-Diacetin
dc.titleBiotransformación de la triacetina en 1,2-diacetina mediante reacciones de hidrolisis/metanolisis haciendo uso de lipasas inmovilizadas
dc.title.englishBiotransformation of triacetin in 1,2-diacetin by hydrolysis/methanolysis reaction using immobilized lipases *
dc.type.coarhttp://purl.org/coar/version/c_b1a7d7d4d402bcce
dc.type.hasversionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_7a1f
dc.type.localTesis/Trabajo de grado - Monografía - Pregrado
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