Obtención de nuevos derivados de lipasa b de Cándida antárctica (calb) por técnicas de modificación químico-estructural en fase sólida

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dc.contributor.advisorTorres Sáez, Rodrigo Gonzalo
dc.contributor.advisorOrtiz López, Claudia Cristina
dc.contributor.advisorFernández-Lafuente, Roberto
dc.contributor.authorBarbosa Jaimes, Luis Oveimar
dc.date.accessioned2024-03-03T20:17:18Z
dc.date.available2013
dc.date.available2024-03-03T20:17:18Z
dc.date.created2013
dc.date.issued2013
dc.description.abstractLa Lipasa B de Cándida antárctica (CALB) es una de las enzimas más utilizadas en biocatálisis por su gran especificidad e incluso en ocasiones por su alta regio/enantio selectividad en diversos medios de reacción. Durante la catálisis, las lipasas sufren complejos cambios conformacionales con grandes variaciones alrededor de su centro activo, alterando su estructura entre una forma cerrada e inactiva y una forma abierta y activa. Esta flexibilidad del centro activo de las lipasas ha permitido cambiar dramáticamente su capacidad catalítica a través de diferentes estrategias como la inmovilización y la modificación química. La modificación química de enzimas es una estrategia ampliamente usada en biocatálisis para el diseño de biocatalizadores con propiedades mejoradas. Esta, permite la introducción ilimitada de grupos funcionales modificando masivamente los residuos aminoacídicos externos de la enzima. Además, cuando la modificación química es realizada sobre enzimas inmovilizadas, las ventajas de la modificación aumentan con respecto a la modificación química de moléculas solubles por las facilidades de la fase sólida. En consecuencia, en este trabajo de tesis doctoral, se modificó la superficie enzimática de CALB en fase sólida a través de la introducción de diferentes grupos catiónicos, aniónicos e hidrofóbicos y se estudió el efecto de estas modificaciones sobre la actividad, estabilidad y especificidad de la enzima. Los resultados obtenidos muestra que las modificaciones químicas realizadas sobre CALB permitieron el diseño de una librería de biocatalizadores con propiedades biocatalíticas mejoradas en comparación con la enzima no modificada. En consecuencia, la estrecha interrelación entre la inmovilización y la modificación química constituye una poderosa herramienta para la modulación de las propiedades biocataliticas de las enzimas.
dc.description.abstractenglishCALB is among the most used enzymes in biocatalysis, due to their broad specificity coupled in some instances to a high regio/enantio selectivity or specificity and high activity/stability in diverse reaction media. During catalysis, they suffer a quite complex conformational change, its structure altering from a closed form to an open form, with large variations around their active center. This flexibility of the active center of lipases has led to the dramatic change of their catalytic abilities by using different strategies, like immobilization or chemical modification. Chemical modification of enzymes is a widely used tool in biochemistry and biocatalysis, to identify key groups in the catalysis of an enzyme or to improve enzyme performance. This research has been addressed to this last goal. Although chemical modification of proteins generally has not the site-directed potential of genetic manipulation, it has not a priori limit to the kind of groups to be introduced on the enzyme surface; it may be performed on enzymes with unknown structures and will be carried out in already fully folded proteins. These advantages are increased if the chemical modification of the enzyme is executed in an immobilized enzyme. Accordingly, In this doctoral thesis, the surface was modified enzyme CALB solid phase through the introduction of various groups cationic, aniónic and hydrophobic and studied the effect of these modifications on the activity, stability and specificity of the enzyme. The results show that the chemical modifications performed on CALB allowed designing a library biocatalytic biocatalysts with improved properties compared to the unmodified enzyme. Accordingly, the close relationship between the restraint and the chemical modification is a powerful tool for modulating biocatalytic properties of enzymes.
dc.description.degreelevelDoctorado
dc.description.degreenameDoctor en Química
dc.format.mimetypeapplication/pdf
dc.identifier.instnameUniversidad Industrial de Santander
dc.identifier.reponameUniversidad Industrial de Santander
dc.identifier.repourlhttps://noesis.uis.edu.co
dc.identifier.urihttps://noesis.uis.edu.co/handle/20.500.14071/29773
dc.language.isospa
dc.publisherUniversidad Industrial de Santander
dc.publisher.facultyFacultad de Ciencias
dc.publisher.programDoctorado en Química
dc.publisher.schoolEscuela de Química
dc.rightshttp://creativecommons.org/licenses/by/4.0/
dc.rights.accessrightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.creativecommonsAtribución-NoComercial-SinDerivadas 4.0 Internacional (CC BY-NC-ND 4.0)
dc.rights.licenseAttribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0)
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0
dc.subjectCalb
dc.subjectInmovilización
dc.subjectModificación Química
dc.subjectModulación De Propiedades Biocataliticas
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dc.titleObtención de nuevos derivados de lipasa b de Cándida antárctica (calb) por técnicas de modificación químico-estructural en fase sólida
dc.title.englishCandida antárctica lipase b (calb) modification techniques for structural chemical-
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dc.type.hasversionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_db06
dc.type.localTesis/Trabajo de grado - Monografía - Doctorado
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