Diseño, desarrollo e implementación de una aplicación para revelar los aminoácidos ultra conservados que dan forma al núcleo interno hidrofóbico de las proteínas

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dc.contributor.advisorRojas Morales, Fernando Antonio
dc.contributor.advisorHernandez Torres, Jorge
dc.contributor.authorHernández Pabón, Jorge Andrés
dc.date.accessioned2024-03-04T00:45:39Z
dc.date.available2020
dc.date.available2024-03-04T00:45:39Z
dc.date.created2020
dc.date.issued2020
dc.description.abstractLas proteínas se pliegan espontáneamente para lograr estructuras termodinámicamente estables. Las bases fisicoquímicas del plegamiento aún se investigan. Los pasos iniciales están determinados por la composición específica de aminoácidos y la hidrofobicidad es la principal fuerza motriz. Respecto a las proteínas globulares solubles, existe una alta correlación entre cadenas laterales no hidrofóbicas e hidrofóbicas y su ubicación en la superficie o el núcleo interno (baja accesibilidad al solvente), respectivamente. Existen útiles que permiten alinear múltiples secuencias. El análisis del producto de los alineamientos se centra en la conservación estricta de los aminoácidos, sin tener en cuenta su naturaleza polar/apolar. No obstante, el consenso derivado del alineamiento de una gran cantidad de secuencias homólogas puede revelar posiciones hidrofóbicas fijas, estructuralmente significativas. Se acepta que las posiciones hidrofóbicas ultraconservadas tienen relación directa con la composición del núcleo hidrofóbico interno. No existe una herramienta que construya un consenso hidrofóbico, basado en un alineamiento múltiple y teniendo en cuenta las tablas de hidrofobicidad más comunes. En este trabajo de grado, desarrollamos la aplicación JHydroScaffold, la cual construye un consenso de los residuos hidrofóbicos ultraconservados, en un conjunto de secuencias alineadas con la aplicación ClustalO. Un consenso de esta naturaleza puede ser empleado para predecir la composición del núcleo hidrofóbico interno de una proteína y, por consiguiente, un modelo predictivo de su estructura, tanto como de las propiedades fisicoquímicas y aspectos evolutivos. Para ilustrar la utilidad de la información que arroja la aplicación, se realizó un análisis del núcleo hidrofóbico interno de la enzima beta-lactamasa de Citrobacter freundii.
dc.description.abstractenglishProteins fold spontaneously to achieve thermodynamically stable structures. The physicochemical bases of the correct folding of native polypeptides are still being investigated. The initial steps are determined by the specific composition of amino acids and hydrophobicity is the main driving force. Regarding soluble globular proteins, there is a high correlation between non-hydrophobic and hydrophobic side chains and their location on the surface or the inner core (low solvent accessibility), respectively. A set of tools able to align protein sequences have been developed. The analysis of multiple alignments focuses on the strict conservation of amino acids (identity), irrespective of their polar/non-polar nature. Nevertheless, sequence consensuses derived from the alignment of a high number of homologous sequences can reveal ultraconserved hydrophobic positions of structural significance. It is accepted that the conservation of hydrophobic sites is closely related to the composition of the internal hydrophobic core. Hitherto, a tool able to build a hydrophobic consensus based on a multiple alignment and a selected hydropathy scale is not available. In this work, we developed the app JHydroScaffold, which builds hydrophobic consensuses from a set of sequences aligned with ClustalO. A consensus of this nature can be employed to predict the hydrophobic core composition of a protein and, therefore, a predictive model for its structure, as well as other physicochemical properties and evolutive aspects. Consequentially, we made an analysis of the hydrophobic core of the enzyme 'betalactamasa' from Citrobacter freundii, to illustrate the utility of the data offered by the app.
dc.description.degreelevelPregrado
dc.description.degreenameIngeniero de Sistemas
dc.format.mimetypeapplication/pdf
dc.identifier.instnameUniversidad Industrial de Santander
dc.identifier.reponameUniversidad Industrial de Santander
dc.identifier.repourlhttps://noesis.uis.edu.co
dc.identifier.urihttps://noesis.uis.edu.co/handle/20.500.14071/40390
dc.language.isospa
dc.publisherUniversidad Industrial de Santander
dc.publisher.facultyFacultad de Ingenierías Fisicomecánicas
dc.publisher.programIngeniería de Sistemas
dc.publisher.schoolEscuela de Ingeniería de Sistemas e Informática
dc.rightshttp://creativecommons.org/licenses/by/4.0/
dc.rights.accessrightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.creativecommonsAtribución-NoComercial-SinDerivadas 4.0 Internacional (CC BY-NC-ND 4.0)
dc.rights.licenseAttribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0)
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0
dc.subjectEstructura De Proteinas
dc.subjectAlineamiento De Secuencias
dc.subjectAminoácido Hidrofóbico
dc.subjectNucleo Hidrofóbico
dc.subjectConsenso.
dc.subject.keywordProtein Structure
dc.subject.keywordSequence Alignment
dc.subject.keywordHydrophobic Amino Acid
dc.subject.keywordHydrophobic Core
dc.subject.keywordConsensus.
dc.titleDiseño, desarrollo e implementación de una aplicación para revelar los aminoácidos ultra conservados que dan forma al núcleo interno hidrofóbico de las proteínas
dc.title.englishDesign, development and implementation of a bioinformaticstool to reveal the ultra-conserved hydrophobic amino acids that are part of the protein hydrophobic core.
dc.type.coarhttp://purl.org/coar/version/c_b1a7d7d4d402bcce
dc.type.hasversionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_7a1f
dc.type.localTesis/Trabajo de grado - Monografía - Pregrado
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