Non-gtpase proteins with diverse functions share a common fold with the gtp-binding domain, as revealed by hydrophobic cluster analysis

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dc.contributor.advisorHernandez Torres, Jorge
dc.contributor.advisorChomilier, Jacques
dc.contributor.authorPineda Barbosa, Alfonso
dc.date.accessioned2024-03-03T17:02:04Z
dc.date.available2008
dc.date.available2024-03-03T17:02:04Z
dc.date.created2008
dc.date.issued2008
dc.description.abstractLas pequeñas proteínas G (también llamadas pequeñas GTPasas, pequeñas proteínas de unión a GTP y superfamilia de proteínas Ras) comprende una amplia variedad de proteínas que comparten la misma arquitectura que el dominio de unión a GTP. Aunque la estructura básica de este dominio globular es estructuralmente la misma para todos los miembros de la familia, su primaria estructura es extremadamente variable en su composición de aminoácidos (aa). Debido a que las pequeñas GTPasas están involucradas en diversos procesos celulares (proliferación celular, síntesis de proteínas, transducción de señales), existen secuencias consenso para los bucles G1-G5 para cada uno de los miembros. Estos bucles son esenciales para la interacción con el sustrato en asociación con Mg2+ y factores de intercambio GTP/GDP. La hidrólisis de GTP permite que diferentes GTPAsas ordenen y amplifiquen señales transmembranales, direccionen la síntesis y traslocación de proteínas, guíen el tráfico vesicular a través del citoplasma, y controlen la proliferación y diferenciación de células animales. Sin embargo, miembros de la superclase GTPasa carecen de la actividad GTPasa. La especificidad por el GTP es concedida por el motivo NKXD del bucle G4. Una mutación en aquellos aminoácidos conlleva a la pérdida de la afinidad por GTP, afectando la especificidad por este sustrato, pero ganando especificidad por otros. Este documento se centra en proteínas con funciones no relacionadas, pero con la estructura de las pequeñas GTPasas. Utilizando, como resultado de búsquedas en BLAST, secuencias de proteínas, especialmente no GTPasas con estructura 3D disponible, este trabajo presenta análisis de secuencia hechos por HCA y comparación estructural con GTPasas caracterizadas. Resultó que, aunque la identidad de secuencia está en la zona umbral, i.e. inferior al 25%, se puede evidenciar conservación de la localización de los motivos catalíticos. Es así que, mutaciones ocurridas produjeron nuevas funciones mientras la estructura global se mantiene.
dc.description.abstractenglishSmall G proteins (also called small GTPases, small GTP binding proteins and Ras protein superfamily) comprise a wide variety of proteins that share the same architecture in the GTPbinding domain. Although the basic fold of this globular domain is structurally the same for all members of the family, its primary structure is extremely variable in its amino acid (aa) composition. Because the small GTPases are involved in diverse cellular processes (cell proliferation, protein synthesis, signal transduction), consensus sequences for the loops G1-G5 are given for each of their members. These loops are essential for the interaction with the substrate in association with Mg2+ and GTP/GDP exchanging factors. GTP hydrolysis fienables different GTPases to sort and amplify transmembrane signals, direct the synthesis and translocation of proteins, guide vesicular traffic through the cytoplasm, and control proliferation and differentiation of animal cells. However, members of the GTPase superclass lack their GTPase activity. The specificity to GTP is conferred by the NKXD motif in the G4 loop. A mutation in these aa leads to the loss of affinity for GTP, affecting protein specificity for this substrate, but gaining for other ones. This paper focus on proteins with unrelated functions, but with the fold of the small GTPases. By searching in the BLAST output specifically non GTPases with a 3D structure available, this work performed both a sequence analysis by means of HCA and structural comparisons with established GTPases. It results that, although sequence identity is in the twilight zone, i.e. below 25%, one can evidence conservations of the catalytic motif location. Nevertheless, mutations occurred that produce a new function while the global fold is maintained.
dc.description.degreelevelPregrado
dc.description.degreenameBiólogo
dc.format.mimetypeapplication/pdf
dc.identifier.instnameUniversidad Industrial de Santander
dc.identifier.reponameUniversidad Industrial de Santander
dc.identifier.repourlhttps://noesis.uis.edu.co
dc.identifier.urihttps://noesis.uis.edu.co/handle/20.500.14071/20879
dc.language.isospa
dc.publisherUniversidad Industrial de Santander
dc.publisher.facultyFacultad de Ciencias
dc.publisher.programBiología
dc.publisher.schoolEscuela de Biología
dc.rightshttp://creativecommons.org/licenses/by/4.0/
dc.rights.accessrightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.creativecommonsAtribución-NoComercial-SinDerivadas 4.0 Internacional (CC BY-NC-ND 4.0)
dc.rights.licenseAttribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0)
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0
dc.subjectHCA
dc.subjectDominio de unión a GTP
dc.subjectGTPasa
dc.subjectEvolución de proteínas
dc.subjectEstructura proteínica
dc.subjectempaquetamiento hidrofóbico
dc.subjectsimilitud de secuencia.
dc.subject.keywordHCA
dc.subject.keywordGTP-binding domain
dc.subject.keywordGTPase
dc.subject.keywordProtein evolution
dc.subject.keywordProtein folding
dc.subject.keywordhydrophobic packing
dc.subject.keywordsequence similarity
dc.titleNon-gtpase proteins with diverse functions share a common fold with the gtp-binding domain, as revealed by hydrophobic cluster analysis
dc.title.englishNongtpase proteins with diverse functions share a common fold with the gtpbinding domain, as revealed by hydrophobic cluster analysis.*
dc.type.coarhttp://purl.org/coar/version/c_b1a7d7d4d402bcce
dc.type.hasversionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_7a1f
dc.type.localTesis/Trabajo de grado - Monografía - Pregrado
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