"monitoreo por maldi-tof ms del proceso de síntesis en fase solida del péptido conopresina presente en el veneno de conus textile"

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dc.contributor.advisorCano Calle, Herminsul de Jesús
dc.contributor.advisorFlorez Castillo, Johanna Marcela
dc.contributor.authorVega Jerez, Monica Alejandra
dc.date.accessioned2024-03-03T22:43:31Z
dc.date.available2016
dc.date.available2024-03-03T22:43:31Z
dc.date.created2016
dc.date.issued2016
dc.description.abstractEl péptido fue sintetizado con conopressin aminoacídica CFIRNCPP secuencia localizada en la industria textil caracol Conus veneno. Tiene un enlace disulfuro entre las cisteínas en las posiciones 1-6. El enlace disulfuro proporciona a la formación de la estructura tridimensional, que desempeñan un papel importante en la actividad biológica dando todas las características agonista de oxitocina. La síntesis conopéptido se completó mediante una síntesis metodológica en fase sólida (SPPS), utilizando una estrategia de N-Fmoc, es decir, el grupo 9-fluoromethoxycarbonyl como un protector temporal de -amino y terc-butil (tBu) tipo grupos para proteger las cadenas laterales de los aminoácidos trifuncionales. protección cisteínas se llevó a cabo con tritely (trt). La formación de enlaces disulfuro se realiza a través de diferentes métodos, de hecho, DMSO oxidación en tampón fosfato con 7,5 pH era el más eficiente. El seguimiento de síntesis de péptidos y de la formación de enlaces disulfuro se realizan a través de MALDI-TOF espectrometría de masas y, finalmente, la técnica analítica RP-HPLC se empleó usando una columna C18 de gradiente de acetonitrilo (ACN) / agua. La técnica analítica espectrometría de masas MALDI-TOF permitió realizar un monitoreo adecuado de cada acople para mejorar el proceso de síntesis y evitar la formación de deleciones. El método de oxidación elegido, empleando DMSO a pH básico, fue el más adecuado para la formación del enlace disulfuro de las posiciones 1- 6 en la conopresina textile, ya que se dio una conversión completa del péptido lineal al péptido cíclico.
dc.description.abstractenglishMonitoring by maldi-tof ms of the synthesis process in solid phase of the conopressin peptide located in the snail poison conus textile
dc.description.degreelevelPregrado
dc.description.degreenameQuímico
dc.format.mimetypeapplication/pdf
dc.identifier.instnameUniversidad Industrial de Santander
dc.identifier.reponameUniversidad Industrial de Santander
dc.identifier.repourlhttps://noesis.uis.edu.co
dc.identifier.urihttps://noesis.uis.edu.co/handle/20.500.14071/34961
dc.language.isospa
dc.publisherUniversidad Industrial de Santander
dc.publisher.facultyFacultad de Ciencias
dc.publisher.programQuímica
dc.publisher.schoolEscuela de Química
dc.rightshttp://creativecommons.org/licenses/by/4.0/
dc.rights.accessrightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.creativecommonsAtribución-NoComercial-SinDerivadas 4.0 Internacional (CC BY-NC-ND 4.0)
dc.rights.licenseAttribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0)
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0
dc.subjectSpps
dc.subjectN-Fmoc
dc.subjectEm-Maldi-Tof.
dc.subject.keywordThe conopressin peptide was synthesized with aminoacidic sequence CFIRNCPP located in the snail poison Conus textile. It has a disulfide bond between the cysteines in the positions 1-6. The disulfide bond provides to the tridimensional structure formation which play an important role in the biological activity giving all the oxytocin agonist characteristics. The conopeptide synthesis was completed through a methodologic synthesis in solid phase (SPPS)
dc.subject.keywordusing an N-Fmoc strategy
dc.subject.keywordit means
dc.subject.keywordthe 9-fluoromethoxycarbonyl group as a temporal protector of -amino and tert-butil (tBu) type groups to protect the side chains of the trifunctional amino acids. Cysteines protection was carried out with tritely (trt). The disulfide bond formation was made through different methods
dc.subject.keywordin fact
dc.subject.keywordDMSO oxidation in phosphate buffer with pH 7
dc.subject.keyword5 was the most efficient. The peptide synthesis monitoring and the disulfide bond formation was made through MALDI-TOF mass spectrometry and finally the RP-HPLC analytic technique was employed by using a C18 column with acetonitrile gradient (ACN)/Water. The analytical mass spectrometry MALDI-TOF technique allowed for adequate monitoring of each coupling to improve the synthesis process and prevent the formation of deletions. The oxidation method chosen
dc.subject.keywordbasified using DMSO was the most suitable for disulphide bond formation of 1- 6 positions on the textile conopresina because complete conversion of the linear peptide to cyclic peptide gave.
dc.title"monitoreo por maldi-tof ms del proceso de síntesis en fase solida del péptido conopresina presente en el veneno de conus textile"
dc.title.englishSpps, N-Fmoc, Ms-Maldi-Tof.
dc.type.coarhttp://purl.org/coar/version/c_b1a7d7d4d402bcce
dc.type.hasversionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_7a1f
dc.type.localTesis/Trabajo de grado - Monografía - Pregrado
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