Obtención de nuevos derivados de lipasa B de Candida antarctica (CALB) por técnicas de modificación químico-estructural en fase sólida

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dc.contributor.advisorTorres Sáez, Rodrigo Gonzalo
dc.contributor.advisorOrtiz López, Claudia Cristina
dc.contributor.advisorFernández-Lafuente, Roberto
dc.contributor.authorBarbosa Jaimes, Luis Oveimar
dc.contributor.evaluatorRodríguez Sanabria, Fernando
dc.contributor.evaluatorGodoy Vargas, César Alonso
dc.contributor.evaluatorMéndez Arteaga, John Jairo
dc.contributor.evaluatorQuintero Díaz, Juan Carlos
dc.date.accessioned2022-04-01T05:33:37Z
dc.date.available2022-04-01T05:33:37Z
dc.date.created2013
dc.date.issued2013
dc.description.abstractLa Lipasa B de Candida antarctica (CALB) es una de las enzimas más utilizadas en biocatálisis por su gran especificidad e incluso en ocasiones por su alta regio/enantio selectividad en diversos medios de reacción. Durante la catálisis, las lipasas sufren complejos cambios conformacionales con grandes variaciones alrededor de su centro activo, alterando su estructura entre una forma cerrada e inactiva y una forma abierta y activa. Esta flexibilidad del centro activo de las lipasas ha permitido cambiar dramáticamente su capacidad catalítica a través de diferentes estrategias como la inmovilización y la modificación química. La modificación química de enzimas es una estrategia ampliamente usada en biocatálisis para el diseño de biocatalizadores con propiedades mejoradas. Esta, permite la introducción ilimitada de grupos funcionales modificando masivamente los residuos aminoacídicos externos de la enzima. Además, cuando la modificación química es realizada sobre enzimas inmovilizadas, las ventajas de la modificación aumentan con respecto a la modificación química de moléculas solubles por las facilidades de la fase sólida. En consecuencia, en este trabajo de tesis doctoral, se modificó la superficie enzimática de CALB en fase sólida a través de la introducción de diferentes grupos catiónicos, aniónicos e hidrofóbicos y se estudió el efecto de estas modificaciones sobre la actividad, estabilidad y especificidad de la enzima. Los resultados obtenidos muestra que las modificaciones químicas realizadas sobre CALB permitieron el diseño de una librería de biocatalizadores con propiedades biocatalíticas mejoradas en comparación con la enzima no modificada. En consecuencia, la estrecha interrelación entre la inmovilización y la modificación química constituye una poderosa herramienta para la modulación de las propiedades biocataliticas de las enzimas.
dc.description.abstractenglishCALB is among the most used enzymes in biocatalysis, due to their broad specificity coupled in some instances to a high regio/enantio selectivity or specificity and high activity/stability in diverse reaction media. During catalysis, they suffer a quite complex conformational change, its structure altering from a closed form to an open form, with large variations around their active center. This flexibility of the active center of lipases has led to the dramatic change of their catalytic abilities by using different strategies, like immobilization or chemical modification. Chemical modification of enzymes is a widely used tool in biochemistry and biocatalysis, to identify key groups in the catalysis of an enzyme or to improve enzyme performance. This research has been addressed to this last goal. Although chemical modification of proteins generally has not the site-directed potential of genetic manipulation, it has not a priori limit to the kind of groups to be introduced on the enzyme surface; it may be performed on enzymes with unknown structures and will be carried out in already fully folded proteins. These advantages are increased if the chemical modification of the enzyme is executed in an immobilized enzyme. Accordingly, In this doctoral thesis, the surface was modified enzyme CALB solid phase through the introduction of various groups cationic, anionic and hydrophobic and studied the effect of these modifications on the activity, stability and specificity of the enzyme. The results show that the chemical modifications performed on CALB allowed designing a library biocatalytic biocatalysts with improved properties compared to the unmodified enzyme. Accordingly, the close relationship between the restraint and the chemical modification is a powerful tool for modulating biocatalytic properties of enzymes.
dc.description.cvlachttps://scienti.minciencias.gov.co/cvlac/visualizador/generarCurriculoCv.do?cod_rh=0000832553
dc.description.degreelevelDoctorado
dc.description.degreenameDoctor en Química
dc.description.orcidhttps://orcid.org/0000-0001-9479-8807
dc.format.mimetypeapplication/pdf
dc.identifier.instnameUniversidad Industrial de Santander
dc.identifier.reponameUniversidad Industrial de Santander
dc.identifier.repourlhttps://noesis.uis.edu.co
dc.identifier.urihttps://noesis.uis.edu.co/handle/20.500.14071/9651
dc.language.isospa
dc.publisherUniversidad Industrial de Santander
dc.publisher.facultyFacultad de Ciencias
dc.publisher.programDoctorado en Química
dc.publisher.schoolEscuela de Química
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.accessrightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.coarhttp://purl.org/coar/access_right/c_abf2
dc.rights.creativecommonsAtribución-NoComercial-SinDerivadas 4.0 Internacional (CC BY-NC-ND 4.0)
dc.rights.licenseAttribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0)
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/
dc.subjectCALB
dc.subjectInmovilización
dc.subjectModificación química
dc.subjectModulación de propiedades biocatalíticas
dc.subject.keywordCALB
dc.subject.keywordImmobilization
dc.subject.keywordChemical modification
dc.subject.keywordModulating biocatalytic properties
dc.titleObtención de nuevos derivados de lipasa B de Candida antarctica (CALB) por técnicas de modificación químico-estructural en fase sólida
dc.title.englishNew derivatives of Candida antarctica Lipase B (CALB) modification techniques for structural chemical-solid phase
dc.type.coarhttp://purl.org/coar/resource_type/c_db06
dc.type.hasversionhttp://purl.org/coar/version/c_b1a7d7d4d402bcce
dc.type.localTesis/Trabajo de grado - Monografía - Doctorado
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