Obtención y caracterización de lipasas microbianas inmovilizadas sobre nuevos soportes octil-agarosa heterofuncionales

Simple item page
dc.contributor.advisorOrtiz López, Claudia Cristina
dc.contributor.advisorFernández Lafuente, Roberto
dc.contributor.advisorTorres Sáez, Rodrigo Gonzalo
dc.contributor.authorRueda Arango, Nazzoly
dc.contributor.evaluatorGodoy Vargas, César Alonso
dc.contributor.evaluatorCosta Rodrigues, Rafael
dc.contributor.evaluatorCano Calle, Hermínsul de Jesús
dc.contributor.evaluatorCastillo León, John Jairo
dc.date.accessioned2022-04-01T05:33:39Z
dc.date.available2022-04-01T05:33:39Z
dc.date.created2016
dc.date.issued2016
dc.description.abstractLas enzimas son biocatalizadores muy útiles, aunque en la mayoría de los casos deben ser mejoradas para su aplicación industrial. Por ejemplo, es preciso inmovilizarlas para su fácil recuperación y posible reuso. Esta necesidad ha hecho que la inmovilización se utilice para mejorar otras propiedades de las enzimas. Entre las enzimas más utilizadas destacan las lipasas. Las lipasas mantienen un equilibrio entre dos diferentes estructuras conformacionales, una abierta y la otra cerrada, donde el centro activo puede estar aislado del medio mediante una cadena polipeptídica. La forma abierta es inestable en medio acuoso, pero es estabilizada mediante adsorción sobre cualquier superficie hidrofóbica. Esto ha permitido que las lipasas se inmovilicen, purifiquen, hiperactiven y estabilicen por inmovilización reversible sobre soportes hidrofóbicos, como por ejemplo perlas de octil-agarosa. A pesar de su utilidad, este soporte, libera la enzima en condiciones drásticas de operación, limitando su utilidad. En consecuencia, en este trabajo de tesis doctoral, se diseñó un nuevo soporte heterofuncional (octil-glioxil agarosa), mediante la oxidación directa de los dioles presentes en el soporte comercial octil-agarosa, para generar uniones covalentes que impidan la desorción y lograr la estabilización de las lipasas. Se evaluaron las condiciones óptimas de inmovilización sobre este nuevo soporte y se dio solución a problemas generados durante el proceso mediante la modificación química en fase sólida de las lipasas y el uso de sales como agentes estabilizantes. Los resultados obtenidos mostraron que los biocatalizadores inmovilizados sobre el nuevo soporte heterofuncional mejoraron significativamente las propiedades biocatalíticas de las enzimas comparadas con los respectivos soportes monofuncionales.
dc.description.abstractenglishEnzymes are very useful biocatalysts, although in most cases they should be improved for their industrial application. For instance, it is necessary to immobilize them for their recovery and possible reuse. This need has made that the immobilization is used to improve some properties of the enzymes. Among the most commonly used enzymes, lipases are included. Lipases keep a balance between two different conformational structures, one open and the other one closed, wherein the active center can be isolated from the means by a polypeptide chain. The open form is unstable in aqueous means, but is stabilized by adsorption on any hydrophobic surface. This has allowed that lipases are immobilized, purified, hyperactivated and stabilized by reversible immobilization on hydrophobic supports, such as octyl-agarose beads. Despite of its usefulness, this support also releases the enzyme in drastic operating conditions limiting its use. Consequently, in this doctoral thesis, a new heterofunctional support (octyl-glyoxyl agarose) was designed, by the direct oxidation of the diols present in the octyl-agarose commercial support, in order to generate some covalent linkages that avoid desorption and achieve stabilization of immobilized lipases. The optimal conditions for the immobilization of each lipase on this new support were evaluated and some of the problems generated during the immobilization process were solved by using a solid-phase chemical modification of lipases and using some salts as stabilizing agents. The results showed that new biocatalysts immobilized on the new hetero-functional support significantly improved the biocatalytic properties of enzymes compared to monofunctional supports.
dc.description.cvlachttps://scienti.minciencias.gov.co/cvlac/visualizador/generarCurriculoCv.do?cod_rh=0000689513
dc.description.degreelevelDoctorado
dc.description.degreenameDoctor en Química
dc.format.mimetypeapplication/pdf
dc.identifier.instnameUniversidad Industrial de Santander
dc.identifier.reponameUniversidad Industrial de Santander
dc.identifier.repourlhttps://noesis.uis.edu.co
dc.identifier.urihttps://noesis.uis.edu.co/handle/20.500.14071/9658
dc.language.isospa
dc.publisherUniversidad Industrial de Santander
dc.publisher.facultyFacultad de Ciencias
dc.publisher.programDoctorado en Química
dc.publisher.schoolEscuela de Química
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.accessrightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.coarhttp://purl.org/coar/access_right/c_abf2
dc.rights.creativecommonsAtribución-NoComercial-SinDerivadas 4.0 Internacional (CC BY-NC-ND 4.0)
dc.rights.licenseAttribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0)
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/
dc.subjectSoportes heterofuncionales
dc.subjectInmovilización
dc.subjectLipasas
dc.subjectModificación química
dc.subjectReactivación
dc.subjectCationes
dc.subjectDesplegamiento/Replegamiento
dc.subject.keywordHeterofunctional supports
dc.subject.keywordImmobilization
dc.subject.keywordLipases
dc.subject.keywordChemical modification
dc.subject.keywordReactivation
dc.subject.keywordCations
dc.subject.keywordUnfolding/Refolding
dc.titleObtención y caracterización de lipasas microbianas inmovilizadas sobre nuevos soportes octil-agarosa heterofuncionales
dc.title.englishCharacterization of microbial lipases immobilized on new octyl-agarose heterofunctional supports
dc.type.coarhttp://purl.org/coar/resource_type/c_db06
dc.type.hasversionhttp://purl.org/coar/version/c_b1a7d7d4d402bcce
dc.type.localTesis/Trabajo de grado - Monografía - Doctorado
dspace.entity.type
Files
Original bundle
Now showing 1 - 3 of 3
No Thumbnail Available
Name:
163372_licence.pdf
Size:
140.24 KB
Format:
Adobe Portable Document Format
Download
No Thumbnail Available
Name:
163372_nota.pdf
Size:
215.48 KB
Format:
Adobe Portable Document Format
Download
Thumbnail Image
Name:
163372_trabajo.pdf
Size:
6.17 MB
Format:
Adobe Portable Document Format
Download
Collections
Doctorado en Química